при подготовке к скармливанию птице  

Подобед Л.И., доктор с.-х. наук, профессор

За последние 50 лет  соя, как кормовая культура,  заняла главенствующее положение  в  перечне  основных кормовых источников в высокопродуктивном животноводстве. Это обусловлено тем, что эта культура  единственная из всех зерновых является одновременно супперконцентратом  по белку и   валовой энергии. (1)

Данные таблицы 1 свидетельствуют, что соя  характеризуется самым узким энергопротеиновым соотношением и  содержит в 1 кг сухого вещества  более  197 тыс энергопротеиновых единиц, что превышает кукурузу в 5 раз, пшеницу в 3,9 раза,  и даже ближайший родственник горох – в 2,4 раза.

Таблица 1

Сравнительное накопление энергии и протеина в  отдельных кормовых зерновых продуктах

 В добавок к этому  соя насыщена первой критической аминокислотой в питании животных и птицы лизином  Её  больше чем  в кукурузе почти в 10 раз , пшенице - в 7,3 раза, горохе – в 1,4 раза.

Но соевое зерно, поступившее с поля , просушенное и отправленное на хранение – это совсем ещё не  выдающийся  в питательном  отношении  корм.

Сама природа научила сою  охранять  и длительно сберегать   свои  несравненные питательные богатства.  Защищаясь от насекомых,  животных,  микроорганизмов и грибков  соя  выработала стойкие генетические механизмы  воздействия на  их пищеварительные соки  ( у насекомых и животных)  и  или структуру органелл их клеток ( у микроорганизмов и грибов). В результате  всякий организм , кто посягнёт  на применение соевых питательных веществ нативного зерна  в качестве собственного  источника питания столкнётся с противодействием со стороны сои в виде  целой системы защитных механизмов , которые в конечном итоге   обусловят  возникновение  нарушения обмена веществ  и вызовут дальнейший отказ от  потребления  целого необработанного зерна .

Учитывая это, в науке и практике  сложилось  стойкое понимание  о присутствии в зерне сои  целой системы антипитательных веществ и необходимости  их устранения  перед кормовым использованием . Причём степень  усвоения  столь концентрированных питательных веществ напрямую зависит от   глубины  обработки  и эффективности борьбы с  этими антиптитательными веществами.

Последние научные достижения в области химии природных соединений показали, что  в сое присутствует  более десятка  антипитательных веществ, которые условно можно разделить исходя из их химической природы (Рис.1.).

На долю антипитательных веществ   белковой природы в сое приходится около 90%  их общего количества по массе.

Наибольшее  значение   с точки антипитательной      активности уделяется   ингибитору трипсина.

Присутствующий в нативной сое ингибитор трипсина  не подвергается расщеплению пепсином желудка и поступает в  активной форме в двеннадцатиперстную кишку. Там  он  вступает в  активное взаимодействие с ферментом поджелудочной железы трипсином парализуя его работу на 90-95%.  В результате  переваривание белков сои  прекращается на стадии полипептидов , которые в дальнейшем не всасываются. Параллельно с этим прекращается дальнейшее переваривание и всех других белков не  соевого происхождения , присутствующих в рационе.

Не расщеплённые до конца полипептиды  - отличная  питательная среда для  условно-патогенной и патогенной микрофлоры.

Рис1. Характеристика антипитательных факторов  сои

 Поэтому  всякое увеличение концентрации полураспавшихся белков  в кишечнике ведёт не только к колоссальной потере питательных веществ (в основном белка),  но и   к  усилению массового размножения микроорганизмов с эффектом острых расстройств пищеварения, плохо поддающихся лечению.

В результате до  70% молодняка и до 45% взрослых животных  и птицы могут погибнут при  3-5 кратном  подряд потреблении рациона с  включением  необработанной сои.

Всего в сое может накапливаться до 25% белков от их общего количества , обладающих в той или иной степени ингибирующей активностью по отношению к  трипсину организма животного.

Последние данные изучения химической природы ингибиторов трипсина сои свидетельствуют о  наличие в её составе несколько ингибиторов,   два из которых  идентифицированы и достаточно хорошо изучены  он получили своё название от  фамилии учёных их открывших. 

Ингибитор Кунитца был впервые выделен из семян сои еще в 1944 г. Его молекулярная масса колеблется от  20 000-25000 дальтон. Одна молекула ингибитора связывает одну молекулу трипсина (2).

Трипсиносвязывающий реактивный центр ингибитора Кунитца  включает остаток аргинина, связанный пептидной связью с остатком изолейцина: арг(63) — иле(64), поэтому этот  ингибитор считается ингибитором  аргининового типа.

Сам ингибитор Кунитца, хотя и белковой природы  в организме животных и птицы не переваривается. Именно поэтому он полностью сохраняет свою ингибирующую активность в  размолотом зерне без дополнительной обработки.

Ингибитор Кунитца хорошо денатурирует под действием тепловой обработки  При температуре 90-95⁰С  активность ингибитора быстро падает, а при температуре  105-108⁰ Цельсия  его активность падает  до минимума уже через 1-5 секунд экспозиции (1).

Концентрация ингибиторов трипсина Кунитца  в сое существенно колеблется в зависимости от сорта ( табл.2)

Таблица 2

Однако в любом случае более половины всех ингибиторов трипсина в сое приходится на этот ингибитор.

Ингибитор Баумана- Бирка был впервые выделен из семян сои   в 1946 г.  В отличает от ингиитора Кунитца этот  фактор сои  подавляет активность  не только трипсина но и  химотрипсина одновременно. Причем с одной молекулой ингибитора могут связываться молекулы обоих ферментов одновременно, что делает его ингибирующую силу максимально высокой.  Таким образом ингибитор Баумана—Бирка — первый опи­санный «двухглавый» (или двухцентровой) ингибитор. Не смотря на то его малекулярная масса в разы меньше чем молекулярная масс ингибитора Кунитца и составляет  примерно  8000 дальтон (3).  

В своей   пространственной структуре ингибитор Баумана- Бирка состоит из двух доменов. Реактивный центр, ответствен­ный за связывание трипсина, локализован в первом домене (активный центр лиз(16) — сер(17)); а реактивный центр, ответственный за связывание химотрипсина, находится во втором домене (активный центр лей(43) — сер(44)), поэтому ингибиторы этого семей­ства иногда называют ингибиторами лизинового типа. 

В сое   на  ингибитор  Баумана Бирка  приходится  не более 10-20%  общей  трипсинингибирующей активности. Больше всего  ингибитора  в оболочке семян, меньше всего в зародыше.

Однако в отличие  от ингибитора Кунитца этот ингибитор  выдерживает более высокую температуру нагрева и инактивируется только в диапазоне температур 115-121⁰С. Именно поэтому с этим Ингибитором справиться при помощи тепловой обработки  удаётся не всегда и  остаточная  ингибирующая активность в сое обусловлена именно его присутствием.

В сое есть и неидентифицированные до сегодняшнего дня  ингибиторы  ( они инактивируются в диапазоне температур   110-125⁰С, но их концентрация и активность менее существенны, чем  у описанных двух ингибиторов и, вследствие этого, их антипитательное влияние на организм менее существенно.

Поскольку соевые ингибиторы трипсина  - главное препятствие к эффективному применению соепродуктов в составе рациона  животных наукой разработано несколько подходов к их инактивации  перед использованием сои как кормового средства.

Существует три основных метода воздействия на сою с целью инактивации в ней ингибиторов трипсина:  химический,  биологический и термический.

Химический  метод связан с воздействием на  активный цент белков ингибиторов  при помощи  химических реагентов. В частности доказана возможность  резкого снижения активности  ингибиторов трипсина при обработке сои  раствором медного купороса(1) , последовательной обработке  слабыми растворами кислот   а затем солей (2). Между тем   в практике животноводства такие методы воздействия на инактивацию ингибиторов трипсина  сои практически не прижились.  Все они требуют намачивание сои с последующей сушкой. Такие манипуляции  усложняют технологию и  приводят к  значительным дополнительным энергозатратам, окупаемость  которых минимальна  и отсутствует вообще (1) .

Биологическая обработка сои   связана с применением специальных ферментов , расщепляющих белки, а в их составе и  активных центров  рассмотренных выше ингибиторов.   Воздействие ферментами решает  по мимо инактивации ингибиторов и целый круг иных задач по  устранению антипитательной активности сои. Поэтому несмотря на то, что ,  эта обработка  как и химическая  максимально энергозатратна, её применение  в последние годы стало   актуальным в технологии производства кормовых соевых концентратов ( 1).     

Наконец тепловая денатурация белков сои оказалось самой приемлемой для  её инактивации с точки зрения устранения активности ингибиторов пищеварительных ферментов. В силу этого разработаны  соответствующие методы теплового воздействия  с заданной температурой, экспозицией и  конкретной суммой баратермических параметров.   Наиболее часто в практике кормопроизводства  применяют экструдирование, экспандирование,  микрнизацию, жарку сои в  специальных жаровнях под давлением (4).

Все эти методы  при соблюдении  оптимальных температурных параметров и заданной экспозиции способны понизить уровень трипсинигибирующей активности сои  до 1-5 мг/г. Этого уровня достаточно, чтобы уложиться в требования  предельно допустимой активности  не вызывающей  отрицательного воздействия на пищеварения животных и птицы (Табл3.). 

Таблица 3.

Оптимальные и предельно допустимые  нормы тирпсинингибирубщей активности (ТИА)  соепродуктов для сельскохозяйственных животных и птицы  при включении из в рацион

Данные  таблицы 3 показывают, что  в оптимуме  данные по активности  ингибиторов  трипсина  имеют не только верхнюю, но и нижнюю границу.  Конечно, хорошо, чтобы  в сое не было  активности ингибиторов трипсина вообще. Но всё же наличие нижней границы   присутствия  ингибитора трипсина – хорошее свидетельство, что соя не  подверглась жёстко тепловой обработке  и негативная реакция мелидинообразования в ней  не существенна.

Таким образом, главными антипитательными веществами  сои , оказывающими наиболее негативное влияние на пищеварение у животных  является ингибиторы   протеаз( трипсина и химотрипсина). Их обезвреживание превращает сою  в допустимый для скармливания кормовой продукт.

Литература

1.      Афанасьев В.А. Руководство по технологии комбикормовой продукции с основами кормления животных.-Воронеж: ВНИИКП, 2007.-389с

2.      Валуева Т.А.Мосолов В.В. Роль ингибиторов протеолитических ферментов в защите растений//Успехи биологической химии,2002.-т.42.-С.193-216.

3.      Возиян В.И., Таран М.Г.,Якобуца М.Д. и др. Питательная ценность сортов сои , гороха , фасоли  и содержание в них антипитательных веществ//Зернобобовые и крупяные культуры,2013.-№1(5).-С.26-29.

4.      Руис Н. Активность  уреазы в соевом шроте. Новый взгляд // Комбикорма, 2013.-№10.-С. 59061.